Разновидности соединительной ткани

Соединительная ткань составляет до 50 % массы человеческого организма. Это связующее звено между всеми тканями организма.

Различают 3 вида соединительной ткани:

1. собственно соединительная ткань;
2. хрящевая соединительная ткань;
3. костная соединительная ткань.

Соединительная ткань может выполнять как самостоятельные функции, так и входить в качестве прослоек в другие ткани.

Функции соединительной ткани

1. Структурная.
2. Обеспечение постоянства тканевой проницаемости.
3. Обеспечение водно-солевого равновесия.
4. Участие в иммунной защите организма.

Состав и строение соединительной ткани

В соединительной ткани различают:межклеточное (основное) вещество, клеточные элементы, волокнистые структуры (коллагеновые волокна). Особенность: межклеточного вещества гораздо больше, чем клеточных элементов.

Межклеточное (основное) вещество

Желеобразная консистенция основного вещества объясняется его составом. Основное вещество - это сильно гидратированный гель, который образован высокомолекулярными соединениями, составляющими до 30 % массы межклеточного вещества. Оставшиеся 70 % - это вода.

Высокомолекулярные компоненты представлены белками и углеводами. Углеводы по своему строению являются гетерополисахаридами - глюкозоаминогликаны (ГАГ). Эти гетерополисахариды построены из дисахаридных единиц, которые и являются их мономерами.

По строению мономеров различают 7 типов глюкозаминогликанов.

1. Гиалуроновая кислота.
2. Хондроитин-4-сульфат.
3. Хондроитин-6-сульфат.
4. Дерматансульфат.
5. Кератансульфат.
6. Гепарансульфат.
7. Гепарин.

Гиалуроновая кислота.Молекулярная масса этого полимера- до 1 000 000 Da. Мономер построен из глюкуроновой кислоты и N-ацетилглюкозамина. Внутри мономера - 1,3-бета-гликозидная связь, между мономерами - 1,4-бета-гликозидная связь. Гиалуроновая кислота может находиться и в свободном виде, и в составе сложных агрегатов. Это единственный представитель глюкозаминогликанов, который не сульфатирован.

Хондроитин-сульфаты.Два вида:хондроитин-4-сульфат и хондроитин-6-сульфат. Отличаются друг от друга местом расположения остатка серной кислоты. Все они содержат остаток серной кислоты. Мономер хондроитин-сульфата построен из глюкуроновой кислоты и N-ацетилгалактозаминсульфата. Встречаются в связках суставов и в ткани зуба.

Дерматан-сульфат. Его мономер построен из идуроновой кислоты и галактозамин-4-сульфата. Он является одним из структурных компонентов хрящевой ткани.

Кератан-сульфат. Мономер кератан-сульфата состоит из галактозы и N-ацетилглюкозамин-6-сульфата.

Гепатан-сульфат и гепарин. Они сильно сульфатированы (в мономере 2-3 остатка серной кислоты). В состав их входят глюкуронат-2-сульфат и N-ацетилглюкозамин-6-сульфат.

Длинные полисахаридные цепи складываются в глобулы.Однако эти глобулы рыхлые (не имеют компактной укладки) и занимают сравнительно большой объем. Глюкозаминогликаны являются гидрофильными соединениями, содержат много гидроксильных групп, имеют значительный отрицательный заряд (много карбоксильных и сульфогрупп). Значительный отрицательный заряд способствует присоединению к ним положительно заряженных катионов калия, натрия, кальция, магния. Это еще более увеличивает способность удерживать воду, а также способствует диссоциации молекул этих веществ в соединительной ткани.

Глюкозаминогликаны входят в состав сложных белков, которые называются протеогликанами. Глюкозаминогликаны составляют в протеогликанах 95 % их веса. Остальные 5 % веса - это белок. Белковый и небелковый компоненты в протеогликанах связаны прочными, ковалентными связями. Как построена молекула протеогликанов?

Белковый компонент- это особый COR-белок. К нему при помощи трисахаридов присоединяются глюкозаминогликаны. 1 молекула COR-белка может присоединить до 100 ГАГ.

В клетке протеогликаны связаны с гиалуроновой кислотой. Образуется сложный надмолекулярный комплекс. В его составе: гиалуроновая кислота, особые связующие белки, а также протеогликаны. Упругие цепи глюкозаминогликанов в составе протеогликанов образуют образуют макромолекулярные сетчатые структуры. Такое химическое строение обеспечивает выполнение функции молекулярного сита с определенными размерами пор при транспорте различных веществ и метаболитов. Размер пор определяется типом ГАГ, преобладающим в данной конкретной ткани. Например, соединительнотканая капсула почечного клубочка обеспечивает селективный транспорт веществ в процессе ультрафильтрации. За счет множества сульфо- и карбоксильных групп сетчатые структуры являются полианионами, способными депонировать воду, некоторые катионы (К+, Na+, Ca⁺², Mg⁺²).

Кроме протеогликанов, основное вещество содержит гликопротеины.

Гликопротеины.

Их углеводный компонент- это олигосахарид, состоящий 10-15 мономерных единиц. Этими мономерными единицами могут быть в основном минорные моносахариды: манноза, метилпентозы рамноза и фукоза, арабиноза, ксилоза. На конце этого олигосахарида имеется еще одно производное моносахаридов: сиаловые кислоты (ацильные производные нейраминовой кислоты). Если в крови увеличивается концентрация сиаловых кислот - значит, идет распад межклеточного матрикса. Это бывает при воспалении.

Гликопротеины делят на 2 группы:

1. растворимые;
2. нерастворимые.

Углеводная часть гликопротеинов очень вариабельна. Важное значение имеет последовательность моносахаридов, как и последовательность аминокислот в белковой части.

Из гликопротеинов наиболее изучены растворимый фибронектин и нерастворимый ламинин.

Растворимые гликопротеины представлены особым белком - фибронектином. Молекулярная масса фибронектина - 440 kDa. Он состоит из двух полипептидных цепей, соединенных дисульфидным мостиком. Имеет центры связывания с протеогликанами, с волокнистыми структурами, гликолипидами клеточных мембран. Поэтому фибронектин называют "молекулярным клеем". Он обычно располагается на поверхности фибробластов и участвует в адгезии всех перечисленных клеточных структур, а, значит, и клеток. Известно, что при опухолевых заболеваниях количество фибронектина снижается, что способствует метастазированию опухоли.

К растворимым гликопротеинам также относятся COR-белок - компонент протеогликанов, связующие белки, а также целый ряд белков плазмы крови.

Нерастворимые гликопротеины образуют "каркас", "строму" межклеточного матрикса.

К нерастворимым гликопротеинам относится ламинин. Молекулярная масса этого белка - 10 000 kDa. Содержит такие же углеводные компоненты, как и ганглиозиды клеточных мембран.

Углеводные компоненты гликопротеинов также, как и углеводные компоненты гликопротеинов обладают свойствами тканевых антигенов.

Катаболизм компонентов основного вещества. Идет под действием некоторых гидролаз.

Например, нейраминидаза отщепляет от гликопротеинов N-ацетилнейраминовую (сиаловую) кислоту, и уже дестабилизированный гликопротеин поглощается макрофагами. Поэтому концентрация сиаловых кислот в крови - характеристика состояния соединительной ткани. При воспалительных процессах эта концентрация намного возрастает.

При недостаточности ферментов катаболизма основного вещества развиваются заболевания - мукополисахаридозы, при которых в тканях происходит накопление тех или иных ГАГ.

Волокна соединительной ткани

В межклеточном матриксе находятся 2 типа волокнистых структур: Коллагеновые и эластиновые волокна. Основным их компонентом является нерастворимый белок коллаген.

Коллаген- сложный белок, относится к группе гликопротеинов, имеет четвертичную структуру, его молекулярная масса составляет 300 kDa. Составляет 30 % от общего количества белка в организме человека. Его фибриллярная структура - это суперспираль, состоящая из 3-х -цепей. Нерастворим в воде, солевых растворах, в слабых растворах кислот и щелочей. Это связано с особенностями первичной структуры коллагена. В коллагене 70 % аминокислот являются гидрофобными. Аминокислоты по длине полипептидной цепи расположены группами (триадами), сходными друг с другом по строению, состоящими из трех аминокислот. Каждая третья аминокислота в первичной структуре коллагена - это глицин (триада (или группа): (гли-X-Y)n, где X - любая аминокислота или оксипролин, Y - любая аминокислота или оксипролин или оксилизин). Эти аминокислотные группы в полипептидной цепи многократно повторяются.

Необычна и вторичная структура коллагена:шаг одного витка спирали составляют только 3 аминокислоты (даже немного меньше, чем 3), а не 3.6 аминокислоты на 1 виток, как это наблюдается у других белков. Такая плотная упаковка спирали объясняется присутствием глицина. Эта особенность определяет высшие структуры коллагена. Молекула коллагена построена из 3-х цепей и представляет собой тройную спираль. Эта тройная спираль состоит из 2-х -1-цепей и одной -2-цепи. В каждой цепи 1000 аминокислотных остатков. Цепи параллельны и имеют необычную укладку в пространстве: снаружи расположены все радикалы гидрофобных аминокислот. Известно несколько типов коллагена, различающихся генетически.

Синтез коллагена. Существуют 8 этапов биосинтеза коллагена: 5 внутриклеточных и 3 внеклеточных.

1-й этап

Протекает на рибосомах, синтезируется молекула-предшественник: препроколлаген.

2-й этап

С помощью сигнального пептида "пре" транспорт молекулы в канальцы эндоплазматической сети. Здесь отщепляется "пре" - образуется "проколлаген".

3-й этап

Аминокислотные остатки лизина и пролина в составе молекулы коллагена подвергаются окислению под действием ферментов пролилгидроксилазы и лизилгидроксилазы (эти окислительные ферменты относятся к подподклассу монооксигеназ).

При недостатке витамина "С"- аскорбиновой кислоты наблюдается цинга, - заболевание, вызванное синтезом дефектного коллагена с пониженной механической прочностью, что вызывает, в частности, разрыхление сосудистой стенки и другие неблагоприятные явления.

4-й этап

Посттрасляционная модификация- гликозилирование проколлагена под действием фермента гликозил трансферазы. Этот фермент переносит глюкозу или галактозу на гидроксильные группы оксилизина.

5-й этап

Заключительный внутриклеточный этап- идет формирование тройной спирали - тропоколлагена (растворимый коллаген). В составе про-последовательности - аминокислота цистеин, который образует дисульфидные связи между цепями. Идет процесс спирализации.

6-й этап

Секретируется тропоколлаген во внеклеточную среду, где амино- и карбоксипротеиназы отщепляют (про-)-последовательность.

7-й этап

Ковалентное "сшивание" молекулы тропоколлагена по принципу "конец-в-конец" с образованием нерастворимого коллагена. В этом процессе принимает участие фермент лизилоксидаза (флавометаллопротеин, содержит ФАД и Cu). Происходит окисление и дезаминирование радикала лизина с образованием альдегидной группы. Затем между двумя радикалами лизина возникает альдегидная связь.

Только после многократного сшивания фибрилл коллаген приобретает свою уникальную прочность, становится нерастяжимым волокном.

Лизилоксидаза является Cu-зависимым ферментом, поэтому при недостатке меди в организме происходит уменьшение прочности соединительной ткани из-за значительного повышения количества растворимого коллагена (тропоколлагена).

8-й этап

Ассоциация молекул нерастворимого коллагена по принципу "бок-в-бок". Ассоциация фибрилл происходит таким образом, что каждая последующая цепочка сдвинута на 1/4 своей длины относительно предыдущей цепи.

Эластические волокна

Второй вид волокон - эластические.В основе строения - белок эластин. Эластин еще более гидрофобен, чем коллаген. В нем до 90 % гидрофобных аминокислот. Много лизина, есть участки со строго определенной последовательностью расположения аминокислот. Цепи укладываются в пространстве в виде глобул. Глобула из одной полипептидной цепи называется -эластин. За счет остатков лизина происходит взаимодействие между молекулами -эластина.

В образовании этой структуры принимают участие радикалы аминокислоты лизина. Это структура десмозина. Десмозин - это структура пиридина, которая образуется при взаимодействии лизина 4-х молекул -эластина.

Клеточные элементы соединительной ткани

Это фибробласты, тучные клетки и макрофаги.В них происходят процессы синтеза структурных компонентов, а также процесс распада соединительной ткани. Коллаген обновляется на 50 % за 10 лет. В фибробластах идут синтетические процессы: синтез коллагена, эластина.